MADRID, 23 Feb. –
El Centro Nacional de Biotecnología (CNB) ha descubierto, junto a la Universidad de Gotinga, un **nuevo mecanismo** que permite a las células degradar proteínas **sin consumir energía**, abriendo posibilidades para alternativas terapéuticas en la **Oncología**. Para más información sobre biotecnología, visita Biotech News.
El estudio, publicado en Science Advances, revela una vía diferente a la conocida, que podría evitar la acumulación de proteínas defectuosas, involucradas en enfermedades neurodegenerativas y cánceres. Lee más sobre enfermedades neurodegenerativas en Neurodegenerative Org.
La investigación muestra cambios estructurales en el proteasoma, la maquinaria celular responsable de la degradación de proteínas, sin necesidad del etiquetado tradicional. La funcionalidad celular depende del equilibrio en la producción y degradación de proteínas, un proceso conocido como **proteostasis**. Para profundizar en la proteostasis, consulta Proteostasis Research.
«Cuando una proteína se daña, debe ser reparada o destruida», explica el investigador José María Valpuesta. Las moléculas **chaperonas** y **cochaperonas** actúan como guardianes que deciden el destino de estas proteínas. «Si se pueden recuperar, las ayudan a plegarse correctamente; si no, las envían al proteasoma», añade Valpuesta.
Hasta ahora, se creía que el proteasoma necesitaba **ubiquitina**, una pequeña proteína que marca las dañadas para ser eliminadas. Este nuevo mecanismo elimina la necesidad de esa marca, lo que podría implicar avances significativos en tratamientos relacionados con la **degradación proteica**.
CHAPERONA HSP70 Y COCHAPERONA BAG1
El estudio revela un sistema donde la proteína **Bag1** transforma el proteasoma, permitiendo la entrada directa sin el uso de ATP. Esta proteína, junto con **Hsp70**, permite que las proteínas dañadas se transfieran sin necesidad de marcarlas. Para más sobre Hsp70, revisa HSP70 Pathways.
«Hemos observado que, con Bag1, se elude el marcaje con ubiquitina y se pueden transferir directamente al proteasoma», explica Jorge Cuéllar, otro investigador del CNB. También ha afirmado que esta proteína induce cambios estructurales que facilitan la degradación eficiente.
Este descubrimiento podría tener un impacto en el tratamiento de proteínas amiloides, vinculados a diversas patologías. Además, Bag1 protege las células neuronales de la toxicidad de las proteínas amiloides. Más sobre este proceso puedes encontrar en Amyloid Research.
«Estamos ante un **descubrimiento fundamental** que no solo resuelve interrogantes sobre la degradación proteica, sino que podría inspirar nuevas terapias», concluye Moisés Maestro, el principal autor del artículo. Para seguir las novedades en terapias celulares, visita Cell Therapy News.